Liên kết giữa các axit amin trong protein là gì
Axit amin cần thiết cho mọi sinh vật, từ vi sinh vật đến con người. Show
Axit amin chiếm khoảng 20% cơ thể người hoặc 50% khối lượng cơ thể ở dạng chất rắn. Đây là thành phần cấu thành nên cơ thể chúng ta với tỷ trọng lớn thứ hai chỉ sau nước. Điều này có nghĩa một người nặng 50 kg sẽ có khoảng 10 kg axit amin trong cơ thể.
Axit amin là thành phần cấu tạo nên protein (chất đạm). Có khoảng 100,000 loại protein được cấu thành chỉ từ 20 loại axit amin.
XNUMX loại axit amin cấu thành nên protein trong cơ thể người. Trong tổng số 20 loại axit amin, có 9 loại axit amin cơ thể người không thể tự tổng hợp được mà cần phải bổ sung từ bên ngoài thông qua chế độ ăn. Đây là các axit amin thiết yếu (hay axit amin không thể thay thế được). 11 axit amin còn lại có thể được tổng hợp từ các axit amin khác trong cơ thể nên được gọi là axit amin không thiết yếu (hay axit amin có thể thay thế được). Một số axit amin không thiết yếu (ví dụ như Arginine, Cysteine và Tyrosine) được gọi là axit amin bán thiết yếu or axit amin thiết yếu có điều kiện bởi hàm lượng của các axit amin này thường thấp ở trẻ nhỏ hoặc trong các tình trạng sức khỏe bất thường như bị ốm, bị thương hoặc sau phẫu thuật.
Các axit amin liên kết với nhau tạo thành protein, không chỉ giúp cấu thành nên cơ thể sống mà còn tham gia điều hòa hầu hết các chức năng thiết yếu của cơ thể. Các protein phổ biến có thể kể đến như collagen, keratin, hemoglobin, v.v. Bên cạnh đó, axit amin điều hòa và duy trì chức năng của cơ thể của chúng ta bằng cách trở thành các enzyme hoặc hormone. Một số hormone thường thấy là Thyroid, Insulin, Adrenaline, v.v. Một chức năng quan trọng khác của axit amin là cung cấp năng lượng cho cơ thể. Thông thường, một cơ thể khỏe mạnh theo chế độ ăn bình thường sẽ sử dụng carbohydrate (chất bột đường) làm nguồn năng lượng chính cho hoạt động sống. Tuy nhiên, protein và axit amin cũng có thể được sử dụng như nguồn năng lượng khi nguồn cung cấp chính bị cạn kiệt do tập luyện thể thao hay vận động thể chất ở cường độ cao.
Axit amin cũng đóng một vai trò quan trọng đối với vị của thực phẩm. Bản thân protein không có vị rõ nét nhưng mỗi axit amin đều có vị riêng và sự kết hợp của các axit amin này là một trong những yếu tố quan trọng tạo nên vị của thực phẩm. Nổi bật nhất trong số này là axit glutamic (glutamate), thành phần quan trọng tạo nên vị umami – vị cơ bản thứ năm trong tự nhiên. Đây cũng là thành phần chính của gia vị umami – Bột ngọt AJI-NO-MOTO®.
Cơ thể người không thể tự tổng hợp tất cả các loại axit amin. Vì vậy chúng ta cần tiêu thụ các axit amin cần thiết thông qua chế độ ăn chứa nhiều các loại thực phẩm khác nhau. Một chế độ ăn cân bằng dinh dưỡng cung cấp đầy đủ các axit amin cần thiết đóng vai trò vô cùng quan trọng đối với hoạt động sống của cơ thể.
Cân bằng dinh dưỡng là nền tảng quan trọng cho một cuộc sống khỏe mạnh. Trong đó, đảm bảo cân bằng 5 nhóm chất dinh dưỡng chính (protein, chất béo, carbohydrate, vitamin và khoáng chất) đóng vai trò thiết yếu. Tổ chức Y tế Thế giới (WHO) và các cơ quan y tế ở nhiều quốc gia trên thế giới đã đưa ra khuyến nghị về mức tiêu thụ khuyến nghị hàng ngày đối với các nhóm chất dinh dưỡng này. Nếu sự cân bằng này bị phá vỡ, chẳng hạn như hấp thụ quá mức bất kỳ dưỡng chất đơn lẻ nào, nguy cơ béo phì và mắc các bệnh lý liên quan đến lối sống sẽ gia tăng.
Tương tự, các tổ chức quốc tế (FAO/WHO/UNU) đã xác định hàm lượng cần thiết của 9 loại axit amin thiết yếu đối với cơ thể chúng ta. Đây được gọi là các tiêu chí đánh giá axit amin (amino acids scoring patterns). Nếu một axit amin có hàm lượng nhỏ hơn tiêu chí đánh giá, axit amin đó sẽ được gọi là axit amin giới hạn. Giá trị dinh dưỡng của protein có thể được cải thiện bằng cách bổ sung axit amin giới hạn đó. Điểm số axit amin (amino acid score) là trị số cho biết các axit amin giới hạn thỏa mãn tiêu chí đánh giá tới mức nào. Có thể nói rằng một loại protein có điểm số axit amin tới gần mức 100 là protein chất lượng tốt. Nhìn chung, protein động vật như trứng là protein chất lượng tốt với điểm số axit amin cao. Trong khi đó, điểm số axit amin của các protein từ rau củ như lúa mì và ngô thường thấp. Chế độ ăn đảm bảo sự cân bằng hợp lý các protein chất lượng chứa các axit amin thiết yếu đóng vai trò quan trọng cho cuộc sống khỏe mạnh. Nếu các axit amin được hấp thụ ở mức phù hợp, cơ thể chúng ta sẽ sử dụng hiệu quả và bài tiết ít chất thải hơn. Mỗi axit amin thiết yếu đều có một mức khuyến nghị hàng ngày. Cơ chế cân bằng của các axit amin thiết yếu trong thực phẩm thường được minh họa theo Nguyên lý thùng gỗ chứa nước. Mỗi tấm ván của thùng tượng trưng cho một loại axit amin thiết yếu trong thực phẩm. Đối với các loại thực phẩm có cơ chế cân bằng lý tưởng các axit amin, ví dụ như trứng, thùng gỗ được tạo thành với mọi thanh gỗ được xếp đều nhau ở độ cao tương đương. Tuy nhiên, ở trường hợp của bột mỳ, các thanh gỗ có chiều cao khác nhau. Trong trường hợp này, thanh gỗ ngắn nhất sẽ quyết định lượng nước chứa được trong thùng, và nếu đổ mức nước cao hơn như vậy thì nước sẽ tràn ra ngoài. Sử dụng Nguyên lý thùng gỗ này để minh họa, có thể thấy nếu thiếu hụt một axit amin thiết yếu, các axit amin còn lại sẽ không thể được sử dụng một cách hiệu quả. Vậy, điều gì sẽ xảy ra nếu lysine không đủ được bổ sung cho “thùng gỗ” bột mỳ? Nghiên cứu phát hiện ra rằng khi “thanh gỗ” tượng trưng cho lysine trở nên cao hơn, các axit amin khác sẽ được sử dụng hiệu quả hơn.
Nguyên lý này đã được áp dụng để cải thiện tình trạng dinh dưỡng ở nhiều quốc gia có chế độ ăn nghèo nàn, góp phần giải quyết các vấn đề xã hội. Ví dụ: Nhiều quốc gia ở Châu Phi đã và đang phải đối mặt với tình trạng trẻ em phát triển kém do thiếu dinh dưỡng, từ đó dẫn đến tỷ lệ tử vong cao. Koko - một loại cháo làm từ ngô lên men là một thực phẩm bổ sung truyền thống tại Ghana. Tuy nhiên, hàm lượng protein trong koko không đáp ứng được các khuyến nghị của WHO về chất dinh dưỡng và chế độ ăn. Dự án Koko Plus ở Ghana đã được chuyển giao cho Quỹ Ajinomoto (the Ajinomoto Foundation) từ năm 2017. Trong chế độ ăn hàng ngày của chúng ta, các loại thực phẩm giàu lysine là sữa, trứng, thịt, cá và đậu. Trong khi đó, gạo không có đủ hàm lượng lysine. Vì vậy, lý tưởng nhất là ăn kết hợp các sản phẩm từ đậu như tương miso và đậu phụ với cơm để đảm bảo cung cấp đủ tất cả các loại axit amin thiết yếu. Để có một cuộc sống khỏe mạnh hơn, luôn cần đảm bảo sự cân bằng chính xác của các axit amin trong chế độ ăn. Tập đoàn Ajinomoto đã và đang hỗ trợ người dân trên khắp thế giới xây dựng cuộc sống khỏe mạnh hơn thông qua việc khám phá và vận dụng sức mạnh của axit amin. Đọc thêm về định hướng tiếp cận Dinh dưỡng của chúng tôi tại đây. Bài viết hoặc đoạn này cần được wiki hóa để đáp ứng tiêu chuẩn quy cách định dạng và văn phong của Wikipedia. Xin hãy giúp sửa bài viết này bằng cách liên kết đến các trang liên quan hoặc cải thiện bố cục của bài viết. Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là amino acid. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.
Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các amino acid. amino acid được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amine (-NH2), hai là nhóm carboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của amino acide. Người ta đã phát hiện ra có hơn 20 loại amino acid trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.
Protein có 4 bậc cấu trúc cơ bản. 'Cấu trúc bậc 1: Các amino acid nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của amino acid thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của amino acid cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các amino acid trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các amino acid trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các amino acid có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. Cấu trúc bậc 2 là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết Hydro giữa những amino acid ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein hình cầu có nhiều nếp gấp β hơn. Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử... Các liên kết yếu hơn như liên kết Hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu. Cấu trúc bậc 4: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết Hydro. Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α –carboxyl của một amino acide này với nhóm α- amin của một amino acide khác, loại đi 1 phân tử nước. Sản phẩm của phản ứng này là một dipeptide. Nếu 3, 4, 5...v.v. hoặc nhiều amino acide kết hợp với nhau, tạo thành các peptide có các tên tương ứng là tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide v.v. và polipeptide. Đầu bên trái peptide là đầu C, đầu bên phải peptide là đầu N. Phân tử protein được cấu tạo từ 20 L-α-amino acide các amid tương ứng. Một số peptide tự nhiên quan trọng:
Do cách liên kết giữa các amino acide để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-. Mạch bên của các amino acide không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide. Kết quả nghiên cứu của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) và những người khác cho thấy nhóm peptide (–CO-NH-CH-) là phẳng và "cứng". H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các nguyên tử tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 AO) và khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 AO. Như vậy, liên kết peptide có một phần của liên kết đôi, có thể hình thành dạnh enol Do đó liên kết peptide "cứng", không có sự tự do quay xung quanh liên kết này. Ngược lại, khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn. Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bảnTừ các acid amin, nhờ liên kết peptid nối chúng lại với nhau tạo nên chuỗi polypeptid: phần chi tiết Chuỗi polypeptid là cơ sở cấu trúc bậc I của protein. Tuy nhiên, không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự amino acid xác định thì mới hình thành phân tử protein. Người ta xem cấu tạo bậc I của protein là trật tự các acid amin có trong chuỗi polypeptid. Thứ tự các acid amin trong chuỗi có vai trò quan trọng vì là cơ sở cho việc hình thành cấu trúc không gian của protein và từ đó quy định đặc tính của protein. Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần amino acid, trật tự các amino acid trong chuỗi. Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó. Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gianTheo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β. Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên (nhóm R) của các gốc amino acide quay ra phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotide. Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hydro. Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc amino acide) trên cùng một mạch polipeptide. Tất cả các nhóm –CO-, -NH- trong liên kết peptide của mạch polipeptide đều tạo thành liên kết hydro theo cách này. Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hydro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hydro được tạo thành với số lượng tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α. Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc amino acide kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5AO và góc quay 100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc amino acide có chiều cao tương ứng là 5,4 AO. Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải. Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của các amino acide trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc amino acide tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein. Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau thay đổi khá nhiều. Vi dụ trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C. Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử protein. Cấu trúc phiến gấp β (β sheet): Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số điểm như sau
Cấu trúc kiểu "xoắn colagen": Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần amino acide của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glycin 35%, prolin 12% tổng số amino acide trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 amino acide ít gặp trong các amino acide khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một "dây cáp" siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc xoắn). 3 mạch polipeptide trong "dây cáp" nối với nhau bằng các liên kết hydro. Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm –NH- của gốc glycin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn. Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn. Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S - S-)
Phân tử cystine, kết quả của sự liên kết giữa 2 phân tử cystein thông qua liên kết disulfid. Cấu trúc bậc III được giữ vững nhớ các cầu disulfua, tương tác VanderWaals, liên kết hydro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số tính chất của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó. Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống. Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững. Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn. Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như:
Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 amino acid chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11. Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose.
Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein. Domain cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến nay người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ biến ở các chuỗi peptid tương đối dài. Domain cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với chức năng kết hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các domain thì trung tâm hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều domain Sự thành thành các domain trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. - ở những protein nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các domain có cấu trúc tương đối giống nhau. Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phầnPhân tử protein có cấu trúc bậc IV có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Do tồn tại tương tác giữa các tiểu phần đơn vị nên khi kết hợp với một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến đổi nhất định trong cấu trúc không gian của chúng. Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học. Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein. Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:
Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer. Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.
Lấy từ “https://vi.wikipedia.org/w/index.php?title=Cấu_trúc_protein&oldid=68335529” |